Tout ce qui suit concerne Peptide. Nous restons clairs, nous nous appuyons sur la littérature et distinguons ce qui est solide de ce qui reste ouvert.
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== Maladies génétiques de l'hémoglobine == Comme de nombreuses protéines, les chaines d'hémoglobine présentent diverses mutations qui n'ont le plus souvent aucune incidence clinique. Plus de 500 hémoglobines anormales ont été répertoriées. Certaines mutations (Hb Köln, Indianapolis, etc.) entraînent une instabilité du tétramère précipitant en corps de Heinz, ou une méthémoglobinémie (hémoglobines M). Parfois cette mutation entraîne une affinité anormale pour l'oxygène, soit, telle l'Hb Hope, une diminution d'affinité avec une P50 élevée donnant une anémie bien tolérée et une cyanose au repos, l'effort et l'altitude étant mal supportés, soit, telle l'Hb Chesapeake, Malmö, ou Olympia, une augmentation d'affinité avec une P50 diminuée et une polyglobulie compensatrice entraînant des manifestations cliniques à partir d'un certain âge. D'autres peuvent être responsables d'une hémolyse chronique, HbS (par mutation de glutamine en valine ce qui va provoquer la polymérisation d'Hb), HbC, ou aggraver à l'état hétérozygote une autre hémoglobinopathie, HbO Arabe, HbD Punjab ou Hb Lepore, ou une β-thalassémie, HbE. Enfin, l'atteinte génétique peut porter non sur la structure primaire de la protéine, mais sur un défaut quantitatif de sa synthèse, ou une persistance anormalement élevée de l'hémoglobine fœtale HbF. Les défauts de synthèse, ou l'anomalie moléculaire sont décrits sous les noms de :
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== Historique == Les premières études sur l'hémoglobine ont été conduites au XIXe siècle en Allemagne. Découverte en 1840 par Hünefeld, l'hémoglobine a été cristallisée en 1851 par Otto Funke (en), et c'est Felix Hoppe-Seyler qui mit en évidence la fixation réversible de l'oxygène sur cette protéine en 1866. La nature tétramérique et la masse moléculaire de l'hémoglobine furent établies par Gilbert Smithson Adair (en) en 1925 par mesure de la pression osmotique de solutions d'hémoglobine, qui identifia également les bases de l'effet coopératif de la liaison de l'oxygène à cette protéine par allostérie. La structure tridimensionnelle de l'hémoglobine fut établie par Max Perutz en 1959 par cristallographie aux rayons X, ce qui lui valut de partager le prix Nobel de chimie 1962 avec John Kendrew, qui avait conduit des travaux semblables sur la myoglobine.
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En 2005, l’artiste Julian Voss-Andreae a réalisé la sculpture Heart of Steel (Hemoglobin), ayant pour modèle l’épine dorsale de la protéine. La sculpture est faite de verre et d’acier Corten. L’aspect rouillé de l’œuvre est intentionnel et évoque la réaction chimique fondamentale de l’oxygène se liant au fer contenu dans l’hémoglobine. L'artiste montréalais Nicolas Baier a réalisé la sculpture Lustre (hémoglobine), une sculpture en acier inoxydable poli qui montre la structure de la molécule d'hémoglobine. La sculpture se trouve à l'atrium du centre de recherches du Centre universitaire de santé McGill à Montréal. La taille de la sculpture est d'environ 10 mètres par 10 mètres par 10 mètres.
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=== Bibliographie === Banerjee, R., & Sagaert, L. (1967). Dissociation de l'hémoglobine humaine en milieu acide. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Protein Structure, 140(2), 266-273 (résumé). N. Blum, M. Maleknia et G. Schapira, « α-et β-globines libres et biosynthèse de l'hémoglobine », Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Nucleic Acids and Protein Synthesis, vol. 199, no 1, 1970, p. 236-247. J. Breton-Gorius, « Utilisation de la diaminobenzidine pour la mise en évidence au microscope électronique de l'hémoglobine intracellulaire. », Nouv. Rev. Fr. Hematologie, no 10, 1970, p. 243-256. Caffin, J. P., Chauvet, J. P., & Acher, R. (1969). Les hémoglobines des amphibiens: Separation et caracterisation préliminaire des chaînes d'une hémoglobine du crapaud Bufo bufo. FEBS letters, 5(3), 196-198 (résumé). Bardakdjian-Michau, J., Dhondt, J. L., Ducrocq, R., Galactéros, F., Guyard, A., Huchet, F. X.,... & Wajcman, H. (2003, July). Bonnes pratiques de l’étude de l’hémoglobine. In Annales de Biologie Clinique (Vol. 61, No. 4, pp. 401–409). M. Bernard, M. Bordas-Fonfrède, A. Grimaldi, C. Guillemin, A. Stahl, M. Leutenegger et P. Gillery, « Intérêts respectifs des dosages d'hémoglobine glyquée et de fructosamines dans la surveillance du diabète sucré. », Annales de biologie clinique, John Libbey Eurotext, vol. 53, no 6, 1995, p. 321-327. Bert, P. (1882). Sur la richesse en hémoglobine du sang des animaux vivant sur les hauts lieux. CR Acad Sci Paris, 94, 805-807. Bloch-Raphaël, C. (1939).
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Peptide est résumé ici à partir de littérature publique : définition, contexte et points récurrents en pratique. Informations générales, pas un avis médical.
La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)